轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白是位于細(xì)胞和細(xì)胞器的質(zhì)膜中的大蛋白質(zhì)。它們通常多次跨越膜，并調(diào)節(jié)異生素（包括營養(yǎng)素、微量營養(yǎng)素和藥物）和內(nèi)源性物質(zhì)（如神經(jīng)遞質(zhì)、激素、信號(hào)分子、維生素）、組織或器官屏障的轉(zhuǎn)移。轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白在藥物吸收、分布和消除方面具有臨床重要性，然而，它們卻很難研究。由于其疏水性，它們不耐直接操作，只能在洗滌劑存在下從膜中去除以保持其溶解度。這些困難有助于解釋為什么迄今為止只有不到300種的膜蛋白結(jié)構(gòu)被解決。

     放射性配體方法傳統(tǒng)上用于膜蛋白結(jié)合，但放射性同位素標(biāo)記要求存在局限性。表面等離子體共振（SPR）一直是以無標(biāo)記方式測(cè)量結(jié)合親和力和動(dòng)力學(xué)的技術(shù)。然而，測(cè)量與SPR結(jié)合的膜蛋白一直是一個(gè)挑戰(zhàn)，因?yàn)樾枰獙⒓兓氖荏w固定在傳感器芯片表面上。SPR顯微鏡（SPRm）是一種無標(biāo)記技術(shù)，用于研究膜蛋白的結(jié)合相互作用，而無需從細(xì)胞中提取蛋白質(zhì)，從而確保膜蛋白的完整天然構(gòu)象。因此，該技術(shù)為表征膜靶標(biāo)的結(jié)合特性的研究提供了巨大的價(jià)值，特別是對(duì)膜轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白的結(jié)合特性，因?yàn)檫@些蛋白質(zhì)是在其自然環(huán)境中研究的。