Covid 感染是由空氣傳播的冠狀病毒 （SARS-CoV-2） 及其突變體引起的。病毒對宿主細胞的侵襲主要是通過病毒附著在宿主上皮細胞中的血管緊張素（Ang）轉換酶（ACE2）上，在病毒感染期間，三聚體S蛋白被裂解成S1和S2亞基，其中S1亞基包含受體結合域（RBD），其直接與ACE的肽酶結構域結合。因此，更好地了解S1和ACE2之間的結合相互作用是開發抗病物的關鍵。

     SPR與膜蛋白的動力學相互作用研究通常需要從宿主細胞環境中分離和純化它們。通過將具有His標簽和Avi標簽的分離ACE2固定于芯片表面用于與SARS-CoV-2 S1蛋白的動力學結合相互作用研究，結果與已發表的文獻吻合良好。然而，提取或重組受體的構象可能與膜環境中相同受體的構象不同。這些改變會影響受體的自然功能和結合行為。因此，膜蛋白在其自然環境中的結合親和力和動力學參數的測量可能更準確。 使用 SPRm儀器測量 S1 蛋白與 HEK 293 細胞上 ACE2受體的相互作用。為此，接種HEK 293細胞并使其粘附在傳感器芯片表面。細胞固定后，將六種S1蛋白溶液（12.00、19.25、38.50、77.00、154.00和192.50 nM）連續注射暴露于細胞中。根據統計分析，S1與重組ACE2受體的動力學相互作用表現出1.10nM的親和力，而基于天然細胞的環境表現出較弱的5.0 nM親和力。